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Casein

Casein oder Kasein (lat. caseus = Käse) ist ein grobflockig gerinnendes Protein (Eiweiß) und die wichtigste Eiweißkomponente der Milch.

Inhaltsverzeichnis

Biochemische Daten

Die Primärstruktur von Casein aus Kuhmilch hat 212 Aminosäuren (Mr 23,8 kDa, pI = 4,6) und ist heterogen in Bezug auf die Phosphorylierung (0 - 5 Phosphatgruppen/Casein, die kovalent an Serin oder Threonin gebunden sind; die Positionen der phosphatbindenden Aminosäuren in der Primärsequenz von Casein sind bekannt). Das Protein ist sehr reich an essentiellen Aminosäuren und kann durch die Phosphorsäureestergruppen Calciumionen (Ca2+) binden. Das aufgereinigte Protein ist unlöslich in Wasser und in neutralen Salzlösungen, aber leicht löslich in basischen Salzlösungen wie Natriumoxalat oder Natriumacetat.

Biologische Bedeutung

Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Proteinquelle. Kuhmilch enthält 3 % Casein (d.h. etwa 30 g/L; bei einmägigen Säugetieren bedeutend weniger) und macht etwa 80 % des Gesamtmilchproteins aus. In der britischen Terminologie wird das Protein vor der Gerinnung teilweise als Caseionogen bezeichnet.

Gewinnung

Casein ist der Hauptbestandteil von Quark (Topfen) und Käse, die durch Gerinnung des Caseins ihre feste Konsistenz erhalten.

Natives Casein wird hauptsächlich durch Mikrofiltration gewonnen. Als Trennkriterium dient dabei die Partikelgröße. Im Retentat verbleiben hauptsächlich Caseine und kleinere Anteile an Molkenprotein sowie Lactose, im Permeat befinden sich hauptsächlich Mineralsalze, Lactose, Molkenproteine und kleine Anteile an Caseinsubmizellen.

Denaturiertes bzw. funktionell verändertes Casein bzw. Caseinat lässt sich mit Hilfe einer Säurefällung und anschließender Neutralisierung mittels Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid oder Natronlauge herstellen. Durch Filtration oder Zentrifugation wird anschließend das denaturierte Casein abgetrennt. In den meisten Fällen wird das zu fällende Protein mittels verschiedener Verfahren zuvor aufkonzentriert.

Verwendung

Es wird verwendet als Rohstoff für verschiedene Verarbeitungszwecke. So als Lebensmittel, jedoch auch als Bindemittel in Kaseinfarben, als Leim (sog. Caseinleim, z. B. als Etikettierleim bei der Etikettierung) oder auch als Fotolack in der Ätztechnik. Dieser Leim soll schon von den chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums zum Verleimen von Möbeln genutzt worden sein.

Färber benutzten Kasein als Bindemittel beim Färben von Leder und Stoffen.

Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war es Ausgangsmaterial für den Kunststoff Galalith, der u.a. für Knöpfe und Schmuck, aber auch zu Isolationszwecken für elektrische Anlagen verwendet wurde. Caseinhydrolysate oder Peptone aus Casein werden in der Mikrobiologie zum Teil als Bestandteil von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen verwendet.

Verdauung von Casein

Durch die Erhitzung, Säurezugabe oder verstärkt durch Zugabe des Enzyms Pepsin findet ein Teilabbau des Caseins statt, was Casein aus Käse und Quark leichter verdaulich macht als das in der Rohmilch.

Casein kann bei Menschen als Allergen wirken und sehr heftige, sogar lebensbedrohliche Reaktionen auslösen. Bei den meisten Menschen, die als Erwachsene keine Milch vertragen, liegt die Ursache im Milchzucker (Lactose), nicht im Milcheiweiß, daher ist eine Allergie auf Casein recht selten zu beobachten.

Weiterhin scheint es, dass manche Menschen Casein (ebenso wie auch Gluten, d.h. Getreide-Klebereiweiß) nicht vollständig verdauen können, und dass die in diesem Fall zurückbleibenden unverdauten Peptide, auch Exorphine genannt, auf das Gehirn und Nervensystem dieser Menschen eine Opioid-artige Wirkung entfalten.

Zu weiteren Informationen hierzu siehe die Artikel Exorphine und Laktoseintoleranz

Einzelnachweise

Quellen

Siehe auch